La lectina que se une a la manosa (LUM, MBL) se parece estructuralmente y funcionalmente al subcomponente C1q y es un miembro de la familia de las lectinas calcio-dependientes, las colectinas. La LUM que es una molécula de reconocimiento del sistema inmune innato, se une a grupos terminales de manosa de una variedad de bacterias. Esta proteína activa al complemento a través de dos proteasas con serina conocidas como MASP1 y MASP2, las cuales a su vez funcional y estructuralmente son similares a C1r y C1s, respectivamente. Las proteínas MASP1 y MASP2 activadas por la proteína MBL unida a azúcares actúan sobre C4 y C2 para formar C3 convertasa C4b2a que transforma a C3 en C3b y su fragmento C3a. El complejo C4b2a3b activa a C5 produciendo C5b y C5a; de aquí en adelante la activación del resto de los componentes del complemento (C6, C7, C8 y C9) ocurre como en las vías clásica y alterna a ese nivel. Además de su alta afinidad a la manosa, la lectina MBL también se une a moléculas con residuos de Nacetilglucosamina, N-acetilmanosamina, fucosa, maltosa y glucosa, presente en la superficie de varios microorganismos y exhibe actividad microbicida a través del efecto lítico de los últimos componentes del complemento o al promover su fagocitosis.
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